คอลลาเจนเปปไทด์: การเพิ่มมูลค่าผลพลอยได้จากผลิตภัณฑ์เนื้อสัตว์และประมงด้วยการใช้เอนไซม์ Collagen Peptides: Value Addition of Meat & Fishery By-Product with Enzymatic Solution

By.  ดร. สุภาภรณ์ นาคนุกูล
Supaporn Naknukool, Ph.D.
Assistant Manager of Technical Service
Amano Enzyme Asia Pacific Co., Ltd.
supaporn_naknukool@amano-enzyme.com

By.   ดร. จิรพรรณ สนองสุข   
Jiraphan Sanongsuk, Ph.D.
General Manager
CF Chem Co., Ltd.
jiraphan@cinnamonthai.com

เอนไซม์ช่วยเพิ่มประสิทธิภาพในการสกัดคอลลาเจนเปปไทด์จากผลพลอยได้
Enzymes Increase the Efficiency Extraction of Collagen Peptides from By-products

     คอลลาเจนสามารถสกัดได้จากหลากหลายแหล่ง ไม่ว่าจะเป็นผลพลอยได้จากหมู วัว สัตว์ปีก และปลา โดยคอลลาเจนสกัดได้จากเนื้อเยื่อชนิดต่างๆ เช่น กระดูก เส้นเอ็น เนื้อเยื่อปอด เกล็ด ผิวหนัง หรือเนื้อเยื่อเกี่ยวพันธุ์ของสัตว์ต่างๆ ที่กล่าวมาข้างต้น ถึงแม้ว่าคอลลาเจนจะมีคุณค่าทางชีวภาพสูง แต่เนื่องจากประโยชน์และคุณสมบัติของคอลลาเจนที่มีต่อร่างกายขึ้นอยู่กับน้ำหนักของโมเลกุลและความแข็งแรงของโมเลกุล หากไม่สามารถย่อยหรือดูดซึมได้ง่าย ก็อาจส่งผลทำให้ร่างกายไม่สามารถนำไปใช้ประโยชน์ได้ง่ายและเต็มที่ เอนไซม์จึงเข้ามามีบทบาทในการสกัดคอลลาเจนชนิดเปปไทด์ เพื่อเพิ่มความสามารถในการดูดซึมและทำให้ผู้บริโภคได้รับประสิทธิภาพของคอลลาเจนได้มากยิ่งขึ้น

     กระบวนการไฮโดรไลซิสโดยใช้เอนไซม์กลุ่มโปรติเอสได้ถูกนำมาใช้งานอย่างแพร่หลายในการผลิตคอลลาเจนเปปไทด์ โดยเอนไซม์โปรติเอสจะทำหน้าที่ตัดโมเลกุลคอลลาเจนขนาดใหญ่ออกเป็นสายสั้นๆ ที่เรียกว่าเปปไทด์ กระบวนการนี้สามารถทำลายสายโพลีเปปไทด์เพื่อให้ได้เปปไทด์จำนวนมาก โดยน้ำหนักโมเลกุลของคอลลาเจนเปปไทด์ที่ได้จากการไฮโดรไลซิสจะมีค่าต่ำมากอยู่ที่ 3-6 kDa เมื่อเทียบกับคอลลาเจนตั้งต้นที่ 285-300 kDa นอกจากนี้การใช้เอนไซม์โปรติเอสหลายชนิดร่วมกันยังสามารถผลิตนาโนเปปไทด์ ซึ่งน้อยกว่า 0.7 kDa และการใช้เอนไซม์โปรติเอสในกลุ่มคอลลาเจเนส (Collagenase) สามารถใช้ผลิตไดหรือไตรเปปไทด์น้อยกว่า 0.3 kDa ซึ่งเป็นหน่วยเล็กที่สุดและเสถียรที่สุดที่มีกรดอะมิโนในสายเปปไทด์เพียงสองถึงสามตัวที่เชื่อมต่อกัน

     Collagen can be extracted from different sources. Common sources are porcine, bovine, poultry, and fish by-products. Collagen extraction can be carried out from different tissues such as bone, tendon, lung tissue, scale, skin, or event connective tissue from mentioned animals. While collagen has a certain biological functional value, apprehending its efficacy and value is difficult because of its considerable molecule weight and strong bonding, which humans cannot quickly digest, absorb, and utilize. To increase the bioavailability of collagen, enzymatic treatment has been implemented for collagen peptide production.

     Enzymatic hydrolysis using protease has been widely used to produce collagen peptides. The protease cuts the large collagen molecule into small fragments (peptides). This treatment can break the bonds in the polypeptide chain to obtain a large number of peptides. The molecular weight of collagen peptides obtained from hydrolysis is very low (3-6 kDa) compared to that of its precursor native collagen (285-300 kDa). Furthermore, there is lots of attempt to use a combination of proteases on Nano-collagen peptide (<0.7 kDa) production and also collagenase on di- or tripeptide (<0.3 kDa) production. This advanced technique in enzymology can bring collagen into the smallest and most stable unit with only two or three amino acids in peptide linked together.